+7(996)961-96-66
+7(964)869-96-66
+7(996)961-96-66
Заказать помощь

Контрольная на тему Контрольная работа 120109-01

ОПИСАНИЕ РАБОТЫ:

Предмет:
БИОХИМИЯ
Тема:
Контрольная работа 120109-01
Тип:
Контрольная
Объем:
37 с.
Дата:
09.01.2012
Идентификатор:
idr_1909__0001022


Как скачать реферат, курсовую бесплатно?


Контрольная работа 120109-01 - работа из нашего списка "ГОТОВЫЕ РАБОТЫ". Мы помогли с ее выполнением и она была сдана на Отлично! Работа абсолютно эксклюзивная, нигде в Интернете не засвечена и Вашим преподавателям точно не знакома! Если Вы ищете уникальную, грамотно выполненную курсовую работу, контрольную, реферат и т.п. - Вы можете получить их на нашем ресурсе.
Вы можете запросить контрольную Контрольная работа 120109-01 у нас, написав на адрес ready@referatshop.ru.
Обращаем ваше внимание на то, что скачать контрольную Контрольная работа 120109-01 по предмету БИОХИМИЯ с сайта нельзя! Здесь представлено лишь несколько первых страниц и содержание этой эксклюзивной работы - для ознакомления. Если Вы хотите получить контрольную Контрольная работа 120109-01 (предмет - БИОХИМИЯ) - пишите.



Фрагмент работы:





Содержание


1. Охарактеризуйте методы изучения форм белковых молекул. Приведите примеры 3
2. Напишите химические формулы треонина и метионина. Укажите различие в качественном составе аминокислот и приведите примеры реакций, подтверждающие различие в химическом строении 8
3. Приведите примеры зависимости биологической активности белков от их первичной структуры 10
4. Дайте химические формулы минорных оснований: N6-метиладенина, N6-диметиладенина, N2-метилгуанина, 1-метилурацила и соответствующие им формулы нуклеозидов 12
5. Расшифруйте мультимерное строение глутаматдегидрогеназы. Напишите химические формулы коферментов мономеров. Определите классы и подклассы каждого из ферментов 15
6. Дайте возможные схемы ферментативного гидролиза нуклеиновой кислоты по центральному фрагменту – дЦ-дТ-дГ-. Укажите ферменты ускоряющие данный процесс. Определите к каким нуклеазам они относятся, на какие химические связи действуют, и в зависимости от этого объясните, образованию каких конечных продуктов они способствуют 18
7. Составьте уравнения реакций переаминирования гистидина и глиоксиловой кислоты. Покажите на данных примерах механизм действия пиридоксальфермента 20
8.Фермент фосфофруктокиназа ускоряет превращение В (бета), D-фруктофуранозо-1-фосфат+АТФ -> в (бета), D-фруктофуранозо-1,6-дифосфат+АДФ. Напишите полное уравнение реакций и укажите, в каком процессе эта реакция является начальным этапом 21
9. HS-КоА необходим для активирования высших жирных кислот. Укажите пути его высвобождения в организме животных и напишите соответствующие уравнения реакций 26
10.Осуществите превращение а (альфа)-кетаглутаровой кислоты в янтарную. Покажите участие первичной и вторичной дегидрогеназ и цитохромной системы в этих реакциях. Подсчитайте число синтезированных молекул АТФ 27
11. Сопоставьте строение кортикостерона, альдостерона и эстрадиола. Установите сходство и различие в их воздействие на обменные процессы 30
12.Раскройте взаимосвязь обмена нуклеиновых кислот и липидов на конкретных примерах. Напишите химические уравнения, подтверждающие различные пути взаимосвязи указанные обменов 33
Список используемой литературы 36

1. Охарактеризуйте методы изучения форм белковых молекул. Приведите примеры

Существует много методов и приемов, позволяющих установить форму и размеры белковых молекул. Но получаемая с их помощью информация различна как по степени надежности, так и по степени разрешения структуры макромолекул. Наиболее точные данные о величине, форме, конформации белковой молекулы можно получить только с помощью метода рентгеноструктурного анализа (РСА). Практические трудности использования этого метода для исследования биологических объектов и высокая стоимость необходимого оборудования таковы, что метод РСА доступен далеко не каждой научной лаборатории и число исследованных с его помощью белков пока весьма ограниченно, хотя в последние годы и растет очень быстро. Основное ограничение – это необходимость иметь белок в твердом кристаллическом состоянии. Для большинства же белков сведения об их структуре получены с помощью менее совершенных и более простых физико-химических методов, позволяющих выполнять анализ в растворах. Эти методы позволяют определить основные физико-химические параметры макромолекул, и уже на основании этих характеристик делать определенные заключения о форме и размерах белковых молекул. В число этих параметров входят: молекулярная гомогенность, молекулярная масса, коэффициент диффузии, вязкость растворов белков.
Молекулярная гомогенность характеризует число и относительное содержание различных видов белковых молекул в исследуемом образце. Методы, которые позволяют получить такую информацию основаны на законах движения частиц в растворах, помещенных в гравитационные (седиментация, ультрацентрифугирование) или электрическое (электрофорез) поля с высокой напряженностью.
Молекулярная масса (ММ) белковой молекулы может быть определена с различной точностью, разными методами. Основное, при определении ММ – это получение чистого гомогенного образца белка. Кроме того, важными параметрами при определении ММ являются: заряд молекулы, ее форма и степень гидратации. Так, например, при измерениях скорости движения частицы надежные результаты получаются только для тех молекул, форма которых близка к сферической, т.е. для глобулярных белков. Отклонение от сферической формы (фибриллярные белки) и гидратация приводит к различным погрешностям из-за увеличения коэффициента трения при движении молекул в растворе или возрастания их эффективного размера. В тех случаях, когда белок не является монодисперсным, результаты измерений усредняются.
Коэффициент диффузии (D) является одним из тех параметров, которые достаточно отчетливо реагируют на форму белковой молекулы. Однако, только на основании величины D можно сделать лишь весьма приближенные заключения о размерах и форме молекул. Чаще, если известна ММ, вычисляют величину так называемого фрикционного отношения (f/f0). Здесь – f – экспериментально измеренная величина коэффициента трения, f0 – идеальный коэффициент трения – величина коэффициента f для негидратированных молекул той же массы, что и белок, с идеальной сферической формой. Чем больше величина фрикционного отношения отклоняется от единицы, тем более «вытянутую» форму имеет молекула белка. Никакой другой (более определенной) информации о форме белковой молекулы значение фрикционного отношения не несет, хотя в ряду белков она и может быть довольно наглядной относительной характеристикой отклонения формы от сферической (табл. 1.1)

Таблица 1.1 Физические константы некоторых белков
Белок
ММ
D(200)
Константа седиментации
s (200C)

Цитохром с (из сердечной мышцы быка)
13 370
11.4
1.17

Миоглобин (из сердечной мышцы лошади)
16 900
11.3
2.04

Химотрипсиноген (из поджелудочной железыбыка)
23 240
9.5
2.54

b -Лактоглобулин (из козьего молока)
37 100
7.48
2.85

Сывороточный альбумин человека
68 500
6.1
4.6

Гемоглобин человека
64 500
6.9
4.5

Каталаза (из печени
лошади)
247 500
4.1
11.3

Уреаза (из семян
конвалии)
482 700
3.46
18.6

Фибриноген человека
339 700
1.98
7.63

Миозин трески
524 800
1.10
6.43

Вирус табачной мозаики
40590000
0.46
198


Вязкость раствора является, по-видимому, самой простой мерой асимметрии растворенных макромолекул. Вязкость белковых растворов определяют, как правило, методом вискозиметрии. Его суть состоит в измерении скорости истечения раствора из капилляра под действием силы тяжести и сравнении этой скорости со скоростью истечения чистого растворителя в тех же условиях. По увеличению времени истечения белкового раствора судят о его характеристической вязкости. Характеристическая вязкость белкового раствора сравнительно невелика, если его молекулы имеют сферическую форму. Она заметно возрастает при переходе к элипсоидным и особенно палочковидным формам при той же ММ белковых молекул их концентрации в растворе. Поэтому, измерения вязкости широко используется для обнаружения изменений в форме молекул. Установлено, например, что


Посмотреть другие готовые работы по предмету БИОХИМИЯ